Содержание

Введение

Общие представления о нейропептидах

Классификация

Пептиды - коннекторы

Процессинг и посттрансляционная модификация нейропептидов

Метаболизм энкефалинов и ферменты их процессинга

Краткие характеристики карбоксипептидазо-В-подобных ферментов

Другие названия	HBCPB, TAFI, arginine carboxypeptidase, brain-specific carboxypeptidase B, carboxypeptidase R, plasma carboxypeptidase B, thrombin-activatable fibrinolysis inhibitor
Classification	Clan MC >> Subclan (none) >> Family M14 >> Subfamily A >> M14.009
Activity
Catalytic type	Металл
NC-IUBMB	Subclass 3.4 (Peptidases) >> Sub-subclass 3.4.17 (Metallocarboxypeptidases) (Metallocarboxypeptidases) >> Peptidase 3.4.17.2
Activity status	Человек: активна
Physiology	Фибринолитическая активность. Деградация активных пептидов и возможно β–амилоида 1-42.
Human genetics
Gene symbol	CPB2
Locus	13q14.11
Mouse genetics
Gene symbol	Cpb2
Position	14:D2
Substrate	Bz-Gly-Arg (hippuryl-Arg)

Другие названия	CPN1 g.p. (Homo sapiens), anaphylatoxin inactivator, arginine carboxypeptidase, carboxypeptidase K, creatine kinase conversion factor, kininase I, lysine carboxypeptidase, plasma carboxypeptidase B
Classification	Clan MC >> Subclan (none) >> Family M14 >> Subfamily B >> M14.004
Catalytic type	Metallo
NC-IUBMB	Subclass 3.4 (Peptidases) >> Sub-subclass 3.4.17 (Metallocarboxypeptidases) >> Peptidase 3.4.17.3
Activity status	Крыса: активна
Physiology	Деструкция вазоактивного пептида
Human genetics
Gene symbol	CPN1
Locus	10
Mouse genetics
Gene symbol	Cpn
Position	19:D2
Substrate	Dns-Ala-Arg

Другие названия	carboxypeptidase D, serine, carboxypeptidase II, wheat, carboxypeptidase WII
Классификация	Clan SC >> Subclan (none) >> Family S10 >> Subfamily (none) >> S10.005
Каталитический тип	Serine
NC-IUBMB	Subclass 3.4 (Peptidases) >> Sub-subclass 3.4.16 (Serine-type carboxypeptidases) >> Peptidase 3.4.16.6
Substrate	furylacryloyl-Ala-Lys
Структура 3D

Другие названия	carboxypeptidase H, cobalt-stimulated chromaffin granule carboxypeptidase, crino carboxypeptidase B, enkephalin convertase, insulin granule-associated carboxypeptidase
Классификация	Clan MC >> Subclan (none) >> Family M14 >> Subfamily B >> M14.005
Каталитический центр	Металл
NC-IUBMB	Subclass 3.4 (Peptidases) >> Sub-subclass 3.4.17 (Metallocarboxypeptidases) >> Peptidase 3.4.17.10
Физиология	Участвует в биосинтезе пептидных гормонов и нейротрансмиттеров
Human genetics
Gene symbol	CPE
Locus	4
Mouse genetics
Gene symbol	CPE
Position	8:B3.1

Заключение

Литература

1. Malcolm Dixon, Edwin C. Webb “Enzymes” Longman Group Ltd. 1979.

2. Р. Шмидт, Г. Тевс «Физиология человека» Москва «Мир» 1996

3. Ferdinand Hucho “Neurochemistry. Fundamentals and Concepts” VCH Verlagsgesellschaft mbH, D-6940 Weinheim (Federal Republic of Germany), 1986

4. И. П. Ашмарин и соавт. «Нейрохимия» Москва Изд. Института биомедициеской химии РАМН, 1996.

5. М. И. Прохорова «Нейрохимия» Ленинград, 1979

6. А. Уайт, Ф. Хендлер, Э. Смит, Р. Хилл, И. Леман «Основы биохимии» Москва: «Мир», 1981

7. Albert L. Lehninger “Principles of biochemistry” Worth Puplishers, Inc 1982

8. В. К. Плакунов «Основы энзимологии» М.: Логос, 2001.

9. Дж. Г. Николс, А.Р. Мартин, Б. Дж. Валлас, П.А. Фукс «От нейрона к мозгу» М.: Едиториал УРСС, 2003.

10. О.А. Гомазков «Нейропептиды — универсальные регуляторы. Почему?» //Природа № 4, 1999.

11. Л.Ф. Панченко, Н.В. Митюшина, Н.В. Фирстова, М.Т. Генгин «Метаболизм энкефалинов при различных функциональных и патологических состояниях организма» http://medi.ru/pbmc/8890401.htm

12. А.Н.Вернигора, Н.В. Щетинина, М.Т. Генгин «Исследование активности основных (отщепляющих остатки аргинина и лизина) карбоксипептидаз у крыс разного возраста» // «Биохимия» № 10 т. 61, вып. 10, 1996

13. Н. Грин, У. Стаут, Д. Тейлор «Биология» М.: Мир, 1996.

14. Марри Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В. «Биохимия человека» М.: Мир, 2004

15. A.N. Vernigora, N.N. Nikishin, M.T. Gengin “Proteolytic Enzymes and Regulation of the levels of Active Neuropeptides” //Biochmistry (Moscow), Vol. 60, No. 10, 1995

16. Walker,J.B. & Bajzar,L. Complete inhibition of fibrinolysis by sustained carboxypeptidase B activity. The role and requirement of plasmin inhibitors. J Thromb Haemost (2007)

17. Aviles,F.X. & Vendrell,J. Carboxypeptidase B. In Handbook of Proteolytic Enzymes, 2 edn (Barrett,A.J., Rawlings,N.D. & Woessner,J.F. eds), p.831-833, Elsevier, London (2004)

18. .N. Vernigora, M.T. Gengin «Proteolytic Enzymes: Subcellular Location, Properties, and involvement in Neuropeptide Turnover. A Review» // Biochemistry (Moscow) Vol. 61, No 5. 1996

19. Ferrer,M., Zuck,P., Kolodin,G., Mao,S.S., Peltier,R.R., Bailey,C., Gardell,S.J., Strulovici,B. & Inglese,J. Miniaturizable homogenous time-resolved fluorescence assay for carboxypeptidase B activity. Anal Biochem (2003) 317, 94-98

20. Muller,C.A., Appelros,S., Uhl,W., Buchler,M.W. & Borgstrom,A. Serum levels of procarboxypeptidase B and its activation peptide in patients with acute pancreatitis and non-pancreatic diseases. Gut (2002) 51, 229-235

21. Mock,W.L. & Xu,D.H. Catalytic activity of carboxypeptidase B and of carboxypeptidase Y with anisylazoformyl substrates. Bioorg Med Chem Lett (1999) 9, 187-192

22. А.Н. Вернигора, М.Т. Генгин «Частичная характеристика основной фенилметилсульфонилфторид-ингибируемой карбоксипептидазы из головного мозга кошки» //Биохимия т. 60, вып 11, 1995

23. A.N. Vernigora, N.N. Nikishin, M.T. Gengin «On the interaction between the activities of carboxypeptidase H and angiotensin-converting enzyme» // Biochemistry (Moscow) Vol. 60, No 1, 1995

24. Marzban,L., Soukhatcheva,G. & Verchere,C.B. Role of carboxypeptidase E in processing of pro-islet amyloid polypeptide in {beta}-cells. Endocrinology (2005) 146, 1808-1817

25. Fricker,L.D. Carboxypeptidase E. In Handbook of Proteolytic Enzymes, 2 edn (Barrett,A.J., Rawlings,N.D. & Woessner,J.F. eds), p.840-844, Elsevier, London (2004)

26. Fricker,L.D., Plummer,T.H., Jr. & Snyder,S.H. Enkephalin convertase: potent, selective, and irreversible inhibitors. Biochem Biophys Res Commun (1983) 111, 994-1000

27. Fricker,L.D. & Snyder,S.H. Purification and characterization of enkephalin convertase, an enkephalin-synthesizing carboxypeptidase. J Biol Chem (1983) 258, 10950-10955

 

 

 

 

 

 

 

содержание   ..  499  500  501   ..

 

Классификация	Clan MC >> Subclan (none) >> Family M14 >> Subfamily B >> M14.006
Каталитический тип	Metallo
NC-IUBMB	Subclass 3.4 (Peptidases) >> Sub-subclass 3.4.17 (Metallocarboxypeptidases) >> Peptidase 3.4.17.12
Физиология	Деградация биоактивных пептидов
Human genetics
Gene symbol	CPM
Locus	12q15
Mouse genetics
Gene symbol	5730456K23Rik
Position	10:D2
Substrate	Bz-Ala-Lys